Термостойкий фермент улучшает переработку ПЭТ

Исследователи из Токийского университета науки охарактеризовали термофильный фермент кутиназу, чтобы лучше понять, как биокатализаторы могут функционировать в условиях, характерных для переработки полиэтилентерефталата (ПЭТ). В исследовании изучается, как достигается баланс между структурной стабильностью и локальной гибкостью для поддержания каталитической активности при повышенных температурах

Контекст биопереработки и температурные ограничения

Ферментативные методы переработки направлены на полимерные связи в ПЭТ, широко используемом в упаковке и текстиле. Эффективная деполимеризация происходит при температуре около 70 °C, где полимер становится более доступным. В этих условиях ферменты должны сохранять общую структурную целостность, одновременно сохраняя гибкость в активном центре. Как правило, достичь такого сочетания сложно.

Модель термофильного фермента и аналитический подход

Исследовательская группа проанализировала кутиназу, полученную из гриба Chaetomium thermophilum . Были изучены как нативный фермент (CtCutWT), так и мутантный вариант (CtCutS136A). Структурная характеристика и измерения термической стабильности проводились с использованием дифференциальной сканирующей калориметрии в диапазоне температур от 30 °C до 100 °C.

Жесткий сердечник и гибкая петля крышки

Фермент имеет α/β-гидролазную структуру, обеспечивающую стабильную структурную основу. Подвижная петля-крышка закрывает активный центр и регулирует доступ субстрата. Структурные наблюдения показывают, что эта петля претерпевает конформационные изменения во время связывания лиганда, что позволяет осуществлять каталитическую функцию без ущерба для общей стабильности.

Обнаружение хлорид-иона вблизи активного центра указывает на наличие положительно заряженной микросреды. Это может способствовать взаимодействию с субстратом даже в отсутствие связанных молекул.

Пошаговое термическое развертывание

Термический анализ выявил двухэтапный процесс разворачивания белка, при этом начальные структурные изменения начинаются примерно при 60 °C, а второй переход происходит в диапазоне от 65 °C до 70 °C. Эти результаты указывают на то, что различные участки фермента обладают различной термической стабильностью, что подтверждает концепцию функциональной сегментации внутри белка.

Последствия для инженерии ферментов

Результаты показывают, что для эффективной биопереработки ПЭТ-пластика может потребоваться стабильная основная структура в сочетании с локальной гибкостью на каталитической поверхности. Такое структурное расположение обеспечивает как термостойкость, так и адаптивность к субстрату, создавая основу для разработки улучшенных ферментов для промышленного применения в переработке пластика.

Результаты исследования были опубликованы в журнале Crystals (том 16, специальный выпуск 4) 24 марта 2026 года.

Источник: https://www.recycling-magazine.com/2026/04/20/heat-stable-cutinase-pet-recycling/